Ein Zitat von Francis Crick
Ein Vergleich zwischen den mit diesen Methoden vorläufig abgeleiteten Tripletts und den durch die Mutation hervorgerufenen Änderungen in der Aminosäuresequenz zeigt ein recht hohes Maß an Übereinstimmung.
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Es scheint nun sehr wahrscheinlich, dass viele der 64 Tripletts, möglicherweise die meisten von ihnen, die eine oder andere Aminosäure kodieren und dass im Allgemeinen mehrere unterschiedliche Tripletts eine Aminosäure kodieren können.
Die Bedeutung dieser Beobachtung ist unklar, aber sie wirft die unglückliche Möglichkeit zweideutiger Tripel auf; das heißt, Tripletts, die mehr als eine Aminosäure kodieren können. Allerdings würde man sicherlich davon ausgehen, dass solche Drillinge in der Minderheit sind.
Die Abwägung der Beweise sowohl aus dem zellfreien System als auch aus der Untersuchung von Mutationen legt nahe, dass dies nicht zufällig geschieht und dass Tripletts, die dieselbe Aminosäure codieren, durchaus ziemlich ähnlich sein könnten.
Leider wird die eindeutige Bestimmung von Tripletts mit diesen Methoden wesentlich schwieriger, als wenn es nur ein Triplett für jede Aminosäure gäbe.
Aus einer Untersuchung der durch Mutationen hervorgerufenen Veränderungen wurden Versuche unternommen, die relative Reihenfolge der Basen innerhalb verschiedener Tripletts zu ermitteln, aber ich bin der Ansicht, dass dies verfrüht ist, bis umfassendere und zuverlässigere Daten über die Zusammensetzung der Tripletts vorliegen.
Mittlerweile scheint es sicher, dass die Aminosäuresequenz eines Proteins durch die Basensequenz in einer bestimmten Region eines bestimmten Nukleinsäuremoleküls bestimmt wird.
Ein endgültiger Beweis für unsere Ideen kann nur durch detaillierte Studien über die Veränderungen erhalten werden, die in der Aminosäuresequenz eines Proteins durch Mutationen der hier diskutierten Art hervorgerufen werden.
Dass der primäre Effekt einer Genmutation so einfach sein kann wie der Ersatz einer einzelnen Aminosäure durch eine andere und zu tiefgreifenden sekundären Veränderungen in der Proteinstruktur und -eigenschaften führen kann, wurde kürzlich durch die Arbeit von Ingram über Hämoglobin deutlich gemacht.
Die Untersuchung der Aminosäuresequenz rund um die Disulfidbindungen der Immunglobuline war meine eigene Abkürzung zum Verständnis der Antikörpervielfalt.
Was messen wir, wenn wir Zeit messen? Die düstere Antwort von Hawking, einem unserer unerbittlich fröhlichsten Wissenschaftler, ist, dass wir die Entropie messen. Wir messen Veränderungen und diese Veränderungen sind alle zum Schlechteren. Wir messen zunehmende Unordnung. Das Leben ist hart, sagt die Wissenschaft, und Beständigkeit ist das größte Wunder.
Der Vergleich zwischen Coleridge und Johnson ist insofern offensichtlich, als jeder hauptsächlich durch die Kraft seiner Zunge herrschte. Der Unterschied zwischen ihren Methoden ist so groß, dass es verlockend, aber auch unnötig ist, die eine der anderen als minderwertig zu beurteilen. Johnson war robust, kämpferisch und konkret; Coleridge war das Gegenteil. Der Kontrast war ihm vielleicht in den Sinn gekommen, als er über Johnson sagte: „Seine Bow-Wow-Art muss viel mit der erzeugten Wirkung zu tun haben.“
Obwohl zufällige Mutationen den Verlauf der Evolution beeinflussten, beruhte ihr Einfluss hauptsächlich auf Verlust, Veränderung und Verfeinerung ... Allerdings ließ diese eine Mutation niemals einen Flügel, eine Frucht, einen Holzstamm oder eine Klaue erscheinen. Zusammenfassend lässt sich sagen, dass Mutationen dazu neigen, Krankheit, Tod oder Mangelerscheinungen hervorzurufen. In der umfangreichen Literatur zu Vererbungsveränderungen gibt es keinen eindeutigen Beweis dafür, dass zufällige Mutationen selbst bei geografischer Isolierung von Populationen zur Artbildung führen.
Eine Aminosäure macht kein Protein aus – geschweige denn ein Lebewesen.
Die Menschen sehnen sich nach Lachen, als wäre es eine essentielle Aminosäure.
Ich nehme Protein- und Aminosäurepräparate, weiß aber ehrlich gesagt nicht, ob sie etwas bewirken.
Humaninsulin unterscheidet sich von anderen Säugetiertypen dadurch, dass es eine andere C-terminale Aminosäure in der B-Kette aufweist. Der immunologische Unterschied zwischen Rinderinsulin und Humaninsulin, der vermutlich für die Antigenität des ersteren bei manchen Menschen verantwortlich ist, ist daher auf einen sehr kleinen Teil des gesamten Moleküls beschränkt.
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